Alzheimer

[B]Alzheimer:
[/B]Eine Reihe von Erkrakungen stehen im Verdacht auf der falschen "Faltung" (Tertiärstruktur der Proteine) von Eiweißen zu beruhen. Diese falschen räumlichen Proteinstrukturen sind oft unlöslich und lagern sich deshalb ab. Amyloid Beta Ablagerungen lagern sich ausserhalb der Zelle (extrazellulär) ab. Tau-Proteine die wichtig sind für die Funktion des Zytoskelettes (Mikrotubuli) lagern sich pathologischerweise (krankheitsbildend) in der Zelle (intrazellulär ab). Gerade die Hemmung der Aggregatin der Tau-Proteine wurde mit einer verbesserten cognitiven Funktion korreliert, Eine Hemmung der Amyloid Ablagerung konnte dies nicht zeigen. Zimt bzw. im Zimt Extrakt enthaltene Stoffe hemmen die Tau-Protein Aggregation.

[B]Tau-Protein Inhibitoren:
[/B]Volltext-Quelle:
[URL]http://www.mpasmb-hamburg.mpg.de/mand-pdf/Bulic__Mandelkow_2010_Neuropharmacology_Review.pdf[/URL]

[B]Tauopathie:
[/B]Gehört zu den Protein Faltungskrankheiten. Das Tau-Protein kann hierbei nicht mehr seine Funktion für die Mikrotubuli wahrnehmen, und lagert sich krankheitsbildend ab.

[B]Amyloid[/B]:
Amyloid- Beta sind extrazelluläre Ablagerungen die vor allem bei der Entstehung von Morbus Alzheimer zu beachten sind.

[B]Tau-Fibrillen:
[/B]unlösliche Fasern aus Proteinen die im Zusammenhang mit der Alzheimererkrankung stehen. Sie befinden sich im Gegensatz zu den Amyloidablagerungen intracellulär (in der Zelle)

[B]Tauprotein[/B]:
Das Tau-Protein reguliert die Mikrotubulie das so genannte Zytoskelett.
Ablagerungen von Tau-Protein (Tauprotein Aggregation) führen zur Neurodegeneration und gehört zu den Tauopathien. Morbus Alzheimer gehört zu den Tauopathien. Hierbei kann durch Mutationen verursacht das veränderte Tauprotein nicht mehr mit den Mikrotubuli interagieren.


[B]Zimt und OPC eine neuer Weg für Alzheimer?
[/B]
Morbus Alzheimer ist eine Erkrankung die durch Ablagerung von "falsch gefaltenen" Proteinen verursacht wird.
Amyloid Beta lagert sich ausserhalb der Zelle ab. Weniger bekannt ist das Tau-Protein welches sich in der Zelle ablagert. Interessanterweise konnten Amyloid-Ablagerungs-Hemmer die kognitiven Funktionen der Patienten nicht signifikant verbessern.
Anders konnte man dies für Tau-Protein-Hemmer nachweisen. Allerdings gibt es noch keine Tau-Protein Hemmer auf dem Markt.
Eine Arbeitsgruppe der Santa Barbara Universität in Kalifornien konnte die Hemmung von Tau-Protein durch Zimt Extrakt nachweisen.
Zimt enthält trimere Proanthocyanidine (OPC) und auch Cinnamaldehyde. Die Hemmung auf dei Verklumpung der Tau-Proteine konnte vor allem für die Proanthocyanidine nachgewiesen werden. Allerdings fanden die Experimete in vitro, also im Reagenzglas statt. Die gute Bioverfügbarkeit und die Tatsache, dass Proanthocyanidine auch die Blut-Hirn-Schranke passieren können und somit im Gehirn bioverfügbar sind, spricht für eine mögliche sinnvolle begleitende Behandlung mit Zimt von Morbus Alzheimerpatienten.
Tau-Protein ist für das Zytoskelett der Zelle wichtig. Es fördert den Einbau von Tubulin in die Mikrotubuli. Wenn dies nicht mehr richtig funkioniert klumpt es zusammen. Der Zimt Extrakt bzw. die darin enthaltenen Proanthocyanidinen (OPC) waren nicht nur in der Lage die Bildung der Tau-Proteine zu verhindern, sondern sogar diese spiralförmig zusammenhängenden Tau-Proteine wieder aufzulöen. Und das Beste, die gesunde Funktion der Tau-Proteine das Zytoskelettt zu stärken wurde dabei nicht beeinträchtig.
Bekanntlich bindet OPC stark an unstrukturierte Proteine. Vor allem an die Aminosäure Prolin.
Genau dies ist beim Tau-Protein der Fall, es ist unstrukturiert und enthält stark prolinhaltige Anteile.
Da diese Fähigkeit allen OPCs zuzuschreiben ist, sollte diese Wirkung auch für OPC aus anderen Quellen gelten.
Bekanntlich wird Extrakt aus Weintrauben vor allem auch wegen des Resveratrol-Gehaltes bei Alzheimer in der Naturmedizin eingesetzt.